Головна » Хімія

Білки, їх будова, функції

Тема: Білки, їх будова, функції (хімія, біологія,11 клас). 2 години.

Мета: сформувати знання учнів про білки – природні полімери, розкрити обумовленість  їх біологічних функцій  хімічною будовою і властивостями. Інформувати учнів про гігієну харчування, про збереження здоров’я.

Обладнання: білок, яйця, кератин (вовна тварин), таблиці з зображенням просторових конфігурацій білків, молекулярних мас деяких білків, мікроскопи, обладнання і реактиви для лабораторних дослідів.

Хід уроку.

I.       Вступ. Організаційна частина.
Вчитель хімії знайомить учнів із завданням уроку, що полягають у з'ясуванні складу, будови і властивостей та значення білків.
II.    Актуалізація знань.

Вчитель хімії пропонує пригадати і обговорити поняття: водневий зв’язок, амфотерність, мономер, полімер, гідроліз.

ІІІ.     Вивчення нового матеріалу.

Учитель біології. У 70-х роках минулого століття німецький філософ Ф.Енгельс сформулював найбільш повне значення білків для життєвих процесів. Він вказував: ”Всюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що воно пов’язане з будь-яким білковим тілом, і всюди, де ми зустрічаємо будь-яке білкове тіло, що перебуває у стані розкладу, ми без винятку зустрічаємо і явище життя… Життя є спосіб існування білкових тіл”. Ці слова актуальні й досі, хоча від сьогодення  їх віддаляють майже 130 років. І за цей час наука, звісно, зробила гігантський крок  уперед у вивченні білків.

У чому полягає таємниця життя, з якими матеріальними  об’єктами вона пов’язана - це одне з головних питань, на яке намагалася відповісти наука протягом усієї історії. І вже давно вчені зрозуміли, що важливу роль  в усіх життєвих процесах відіграють білки.

Питання. Давайте пригадаємо, які білки ми вже раніше вивчали?

1й учень. На початку ХХ століття увагу вчених привернули білки двох груп - сполучної і м’язової тканин. Білки сполучених тканин виконують механічну функцію і служать опорою: “вистеляють” шкіру, забезпечують  міцність і еластичність кровоносних судин і тканин.

Нерозчинні нитки сполучної тканини  складаються з фібрилярного  білка -колагену. При його кип’ятінні утворюється відомий нам желатин. Якщо екстрагувати подрібнену шкіру чи сполучну тканину розведеною кислотою, матимемо розчин  тропоколагену.

Другий білок сполучної тканини - еластин. На відміну від колагену при кип’ятінні він не утворює желатину. І ще одна різниця спостерігалася при аналітичних дослідженнях - колаген був одним із головних білків білої сполучної тканини, а еластин - жовтої. Особливо цікаві білки волосся і вовни: α-, β- кератини.

2-й учень. У 1939 році радянські біохіміки встановили, що основний скорочувальний білок м’язів -міозин має високу ферментативну активність. Він каталізує розщеплення аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ) - дуже важливої сполуки, в якій накопичується вироблювана в клітині енергія. При цьому хімічна енергія розщеплених зв’язків АТФ перетворюються у механічну м’язового скорочення. Пізніше було доведено, що скорочення залежить не тільки від міозину, а й від іншого м’язового білка - актину.

3-й учень. Ми знайомились з білком кератином, з якого складаються нігті, волосся, пір’я - він виконує будівельну функцію; білок пепсин є в шлунковому соку і здатний руйнувати інші білки під час травлення; антитіла білкового походження є в крові та забезпечують імунітет; білок тромбін бере участь у зсіданні крові; гормон підшлункової залози – інсулін - регулює обмін глюкози, гемоглобін транспортує О2 до всіх клітин і тканин організму, тощо.

Учитель біології. Чим же пояснюється безкінечна різноманітність білкової молекули?

Учитель хімії. До складу білків входять атоми Гідрогену, Карбону, Нітрогену, Сульфуру, Оксигену, Фосфору.

W(H)=6,5-7,3%          

W(S)=0,3-2,5%

W(C)=50,6-54,6 %   

W(O)=21,5-23,5%

W(N)=15-17%            

W(P)=0,2-2%

Наприклад, формула молекули:

пеніциліну – C16H18O4N2,

білку молока - C1864H3021O576N466S21,

гормону інсуліну - C254H377N65O75S6.

Відносні молекулярні маси білків складають від декількох тисяч до 1 млн.

Таблиця 1

Молекулярні маси деяких білків і пептидів

Якщо молекулярна маса не перевищує 5000 то йдеться про пептиди, якщо вона більше 5000, то це білки.

Білки – це клас речовин, котрі є біополімерами. І вже давно вчені зрозуміли, що важливу, а може, й основну роль в усіх життєвих процесах відіграють білки.

Символом зародження життя завжди вважали яйце, ось чому білок пташиних яєць дав назву всьому класові білків.

Жодну речовину хіміки не вивчали так довго, як білки, перш ніж вдалося розкрити таємницю їхньої будови. Давайте простежимо, як це було.

Учень (біля дошки розповідає про відкриття білків та їхню будову). Початком хімічних досліджень білків були досліди італійського вченого Беккарі у 1728 р. Він виділив з пшеничної муки  клейку масу (клітковину), схожу на речовини тваринного походження, яке при перегонці виділяла “леткі луги“ (суміш NH3 і амінів). Пізніше  було виявлено, що подібні клейкі речовини містяться в різних частинах рослин і широко поширені у природі.

У 80-х роках 19 ст. російський біохімік О.Я. Данилевський  висловлював ідею про те, що білки - полімерні утворення, і вказав  на наявність пептидних груп  у  білковій молекулі.

  O H

    ||     |     ‌    ‌ ‌

-C-N-

На початку ХХ ст. німецький  вчений  Е. Фішер висунув поліпептидну теорію, згідно якої молекули білка є довгими ланцюгами амінокислот, зє’днаних пептидними (амідними) зв’язками. При гідролізі будь-якого білка утворюється суміш α - амінокислот, причому найчастіше в складі білків буває 20 амінокислот.

Учитель хімії. Загальна формула,  яка відображає склад і будову амінокислот:

R – CH – COOH

        |     

      NH2

Замісник  R може вміщувати відкриті ланцюги,  цикли і різні  функціональні групи.

Таблиця 2.

Амінокислоти.

Учитель біології. Деякі амінокислоти є регулятором  хімічних процесів організму, завдяки чому нейтралізують, тобто роблять нешкідливими, і видаляють з організму певні відходи. Є амінокислоти, необхідні для підтримання гарного стану шкіри, кісток, волосся, одні амінокислоти можуть утворюватися із інших, коли якихось з них не вистачає.

Певні кислоти не можуть утворюватися з інших амінокислот організму. Вони надходять із білків їжі й називаються  незамінними.

Таблиця 3

Амінокислоти.

Учитель хімії. Подібно того як з 32 букв алфавіту ми можемо скласти  безмежне число слів, так і з 20 амінокислот – безліч білків.

Якщо взяти дванадцять із двадцяти амінокислот, то утворивши при їх різній послідовності, наприклад, 288 пептидних зв’язків в молекулі, вони можуть утворити  10300 різних білків.

Якщо б наша планета складалась би  тільки з білків і кожного по одній молекулі, то маса Земної кулі дорівнювала би 10280 г, а в дійсності  маса – 1027 г.

Значить в природі  існує лише мала частина  можливих молекул білків.

В організмі людини - 100 000 білків.

В організмі  новонародженої  дитини - 2 000 міль’ярдів клітин, протягом всього життя вони розмножуються, спеціалізуються, працюють, і кожна з них – міні-завод  зі своїм енергопостачанням, конвейєрами, транспортом. В цій налагодженій роботі кожен білок виконує свої функції.

Е. Фішеру та іншим дослідникам вдалось синтезувати сполуки, до молекул яких входило 18 залишків різних амінокислот з’єднаних пептидними зв’язками. Спрощенно схему утворення поліпептидів  можна зобразити так:

                                                                                                 O  H       O  H        O

                                                                                                 ||         ||                 |  ‌    ‌                    ‌ ‌

NH2-CH-COOH-H2N-CH-COOH+H2N-CH-COOH+…àNH2-CH-C-N-CH-C-N-CH-C-…

          |                           |                            |                -nH2O          |              |               |

         RI                                   RII                         RIII                                RI                 RII           RIII

                                                            поліпептид

Далі учням пропонується самостійно скласти молекули ді-, трипептидів із відповідних амінокислот (формули брати з таблиці) за варіантами. Біля дошки три учня виконують схоже завдання.

Учитель хімії. Послідовність чергування різних амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі називається  первинною структурою білкової молекули (демонструє схему або намисто, де кожна намистинка - амінокислота;  зв’язки ковалентні міцні).
Учитель біології. Встановлено, що кожній амінокислоті в різних білках відповідало чітко визначене місце, один з перших білків, для якого визначили точний порядок амінокислот, був гормон інсулін. Доказовий приклад, який підтвердив роль цього правила,- вивчення людської хвороби: серповидної анемії. У тих, хто страждає на цю недугу, клітини еритроцитів крові замість сферичної набирали серповидної форми. Вдалося з’ясувати, що це  явище пов’язане з неправильною будовою білка, який входить до складу гемоглобіну еритроцитів і відповідає за перенесення кисню від легенів до всіх органів організму. Білок гемоглобіну містить 600 амінокислот. Коли провели аналіз їх певної послідовності в усіх чотирьох ланцюгах гемоглобіну, то виявилось незначне відхилення від крові здорової людини. В уражених серповидною анемією лише одна амінокислота стала не на своє місце, і страшна хвороба спіткала людину.
Учитель хімії. Вторинна структура білкової молекули - тип впорядкованості поліпептидного ланцюга. Це просторова конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль (демонструє схему білкової молекули або електричну спіраль) зв’язків між групами –СО-;-НN). Радикали амінокислот звернені назовні, що дає змогу функціональним групам вступати у різні хімічні взаємодії.

Третинна структура білкової молекули - це конфігурація, яку набуває у просторі закручений у спіраль у поліпептидний ланцюг. У підтриманні третинної структури беруть участь дисульфідні містки (-S-S-), складноефірні та сольові містки, іноді водневі зв’язки (зв’язки неміцні порівняно з ковалентними). Саме третинна структура у формі певної просторової конфігурації з виступами та западинами зі спрямованими назовні функціональними групами і обумовлює специфічну біологічну активність білкової молекули.

Учитель біології. Четвертинна структура білкової молекули – великі білкові агрегати,  наприклад, гемоглобін, хлорофіл. Виявляється, що лише при такій побудові, коли гемоглобін є комплексом з чотирьох макромолекул, він може приєднувати: транспортувати кисень в організмі. 

(Робота із схемою і таблицею “Гем” у центрі міститься Fe2+ або Mg2+, сполучені з пірольними кільцями.)

Учитель хімії. Переходимо до вивчення властивостей білка.

Розчинність білків.

Дослід: демонструє, як розчинюється білок яйця альбумін у воді, кератин шерсті-ні; розчинюється і білок молока.

Висновок: Розчинність білків у воді - різна: існують білки розчинні у воді, нерозчинні у воді, розчинні в розчинах солей.

Гідроліз білків.

У ході бесіди учні приходять до спільної думки, що гідроліз білків зводиться до гідролізу пептидних зв’язків (первинної структури).

Завдання. Складіть рівняння реакції:

I варіант - гідролізу триаланіну

II варіант - гідролізу тетрагліципу

III варіант - гідролізу трицистину

та розрахуйте масу пептиду, який вступає в реакцію, якщо утворюється 20 г амінокислоти.

Далі учитель біології  повідомляє, що в організмах тварин та людини гідроліз білків відбувається завдяки іншим білкам, які виконують біокаталітичну або ферментативну функцію. Ферменти як каталізатори утворюють з вихідними речовинами нестійкі проміжні сполуки. Згодом вони розпадаються і дають кінцевий продукт даної реакції. При цьому звільняється фермент. Півстоліття тому король Данії Христіан Х вручав відомому біохіміку Ландерстрем-Лангу високу наукову нагороду – медаль Ерстера за дослідження у вивченні будови  та властивостей білків і ферментів. Після урочистої церемонії його екселенція попросив ученого  розповісти про ферменти. Той повідав  таку історію:

“…Помирав старий араб. Усе його багатство складалося з 17 прекрасних білих верблюдів. Він зібрав своїх синів  і оголосив їм останню волю: ”Старший, опора сім’ї, повинен одержати після моєї смерті половину верблюдів. Середньому заповідаю третину, але мій найменший, улюблений мусить отримати одну дев’яту частину отари”. Поховавши  батька,  три брати  почали ділити тварин. Але виконати волю батька їм ніяк не вдалося, бо вони не могли поділити 17 верблюдів на половину, на 3 і 9 частин. Саме тоді через пустелю проходив дервіш. Бідний він вів з собою  чорного верблюда, навантаженою книгами. Брати звернулися до нього за допомогою і той сказав: ”Я  дарую вам свого верблюда, а ви спробуйте розділити багатство. У братів стало 18 верблюдів, і тоді всі проблеми зникли. Старший син одержав половину верблюдів - 9, середній - 6, молодший - 2. Після поділу виявилося одна  тварина зайвою – і дервіш сказав:”Віддайте мені назад мого верблюда  за те, що я допоміг  розділити багатство. Інакше мені доведеться  самому тягнути книги через пустелю”.

Ось цей верблюд, - закінчив розповідь учений, - подібний до ферменту. Він зробив можливим такий процес, який без його участі був би немислимий, а сам залишається без змін.

Учитель хімії.

Кольорові реакції білків.

Учні виконують лабораторні досліди на кольорові реакції білків.

Варіант I

Біуретова реакція. Якщо до невеликої кількості розчину білка прилити небагато натрій гідроксиду і краплинами додавати розчин купрум (II) сульфату, то з’являється червоно-фіолетовий колір.

Висновок. Ця реакція відбувається з речовинами, які містять пептидні зв’язки.

Варіант II.

Ксантопротеїнова реакція. При дії концентрованої нітратної кислоти білки стають жовтого кольору.

Висновок. Ця реакція доказує наявність в молекулах білків бензольного ядра.

Варіант III.

До розчину білка приливають концентрований розчин лугу і нагрівають. Виділяється аміак, який виявляють за посинінням вологого червоного лакмусового папірця. Після нагрівання розчин розводять водою в 3-4 рази; приливають ацетат плюмбуму: утворюється червоний осад PbS.

Висновок. Ця реакція виявляє вміст Сульфуру в молекулах білків.

Один з учнів, який попередньо підготував це питання, розповідає про практичне значення кольорових реакцій, зокрема, при виконанні аналізів сечі та крові.

Денатурація білків.

Ця реакція білків, в наслідок яких утворюється осад.

Учитель зазначає, що з явищем денатурації ми часто зустрічаємось у побуті, наприклад, коли готуємо суп або варимо яйця.

Дослід 1. У пробірку з розчином білку добавляємо краплинами розчин мідного купоросу, утворюється осад у вигляді пластівців.

Дослід 2. Нагріваємо розчин білку.

Учитель біології. Результати дослідів свідчать, що забруднення природного середовища солями важких металів призводить до негативних наслідків для живих організмів: природні білки втрачають притаманні їм специфічні  властивості, стають нерозчинними, денатуруються. При отруєнні солями важких металів (Hg2+, Cu2+, Pb2+) люди вживають молоко, білки якого зв’язують їх.

Питання. Подумайте і скажіть, із зміною яких структур білкової молекули пов’язана денатурація? У яких випадках цей процес може бути зворотним?

Учитель хімії: Чи ви знаєте, що таке перукарська хімічна завивка волосся? (І далі продовжує.) Білки волосся містять цистин і мають сульфідні містки між поліпептидними ланцюгами. Цей факт використовується при хімічній завивці. Волосся обробляють м’яким відновником, при цьому зв’язки -S-S- руйнуються відновлюючись до груп - SH. Волосся укладають локонами, а потім обробляють окисником, сульфідні містки з’являються знову, закріплюючи нову форму волосся.

Мал.1 Хімічна завивка волосся.

Далі учитель хімії обговорює з учнями хімічні властивості білків, у ході бесіди учні приходять до спільної думки, що білки амфотерні.

Далі учням пропонується самостійна робота.

Варіант 1.

Запишіть рівняння реакції утворення три пептидів з аланіну,фенілаланіну,гліцину.
Як здійснити перетворення:

                                                                 O H

                                                                        || |

C2H6à?à?-CH3-COHàCH2-COOH-H2N-C-N-CH2-COOH

                                           ||

                                        NH2

Розрахуйте молярну масу білка, якщо масова частка сульфуру в ньому 0,32%.

Варіант 2.

Складіть рівняння гідролізу.

                O H           O H

                      ||  |              ||  |

NH2-CH2-C-N-CH-C-N- CH- COOH

                            |              |

                        CH2                CH2  

                            |              |

                         ОН            

Як здійснити перетворення:

Метан à ацетилен à оцтовий альдегід à оцтова кислота à хлороцтова кислота àгліцинà тригліцин.

Обчисліть мінімальну відносну молекулярну масу білка, який містить 0,8% цистеїну.

Після закінчення письмової роботи проводиться обговорення.

Далі учитель біології –­­ про білки як необхідну складову частину харчування людини.

Повноцінне й раціональне харчування передбачає наявність у харчовому раціоні білків, жирів, вуглеводів, вітамінів, мінеральних речовин та води у відповідності до потреб в них і в оптимальних для засвоєння співвідношеннях у залежності від віку, статі, маси тіла, умов праці. Яке значення білків у організмі людини?

По-перше, білки – основна частина клітин рослин та тварин. По-друге, білки потрібні для зміни організмом використаних клітин у процесі його життєдіяльності.

Білки утворюються в рослинах з елементів ґрунту і повітря. Організм травоїдних тварин переробляє рослинні білки в характерні для його тканин сполуки, а м’ясоїдні тварини  можуть використати для  цієї  мети білки інших тварин.

Травні соки шлунку і кишечнику впливають на білки, розщеплюючи їх до амінокислот, кожна з яких має свою специфічну функцію: одні амінокислоти – для створення структури і функціонування м’язів, інші – для створення в організмі вуглеводів.

Особливу важливість для організму мають два види амінокислот: лізин і триптофан.

Лізин входить до складу казеїну – головного білка молока і складає 7.62%. Білки зернових також містять незначну кількість лізину. Лізин необхідний для росту молодняку: тварини,  яких  годували  їжею з недостатнім  вмістом лізину, погано ростуть.

Триптофан необхідний для підтримання білкової рівноваги в організмі, виведення, відпрацьованих продуктів життєдіяльності клітин, тканин і органів. Білки їжі, що містять відносно багато триптофану, як правило, багаті на Сульфур. До таких продуктів належать яйця, горіхи, квасоля і горох. Яйце – типовий складний білок, високої біологічної якості. Жовток збагаченний сполуками Феруму і цінними жировими компонентами, які мають велике значення для живлення нервової системи і оновлення складу крові. Але в жовтку і білку яйця міститься порівняно багато Сульфуру, а будь-який надлишок сульфурвмісних  продуктів викликає утворення в кишечнику отруйних газів. В їжі міститься недостатня кількість амінокислот, від яких залежить ріст і розвиток організму.

При   надмірному споживанні   білків печінка  і  нирки перевантажуються, тому що одна  з функцій  цих органів - перетворювати  надлишкову  кількість поглинутого білка у відходи. Думки фахівців щодо білкової норми дуже різноманітні і постійно переглядаються. Відомо, що засвоюється тільки невелика кількість білків. Більша  частина  білка надходить у печінку, де він перетворюється у сечовину та інші відходи і через нирки виділяється з організму.

Неможливо рекомендувати стандартний білковий раціон, бо спроможність перетравлювати  і засвоювати їжу  в різних людей різна, і залежить вона від різноманітних чинників. Наприклад, будь-яка перенапруга знижує можливість організму засвоювати білок.

Білки повинні правильно поєднуватися з іншою їжею, що з’їдається за один прийом. Сирі овочі і фрукти  поєднуються з білковою їжею добре, хліб і картопля - погано. Дослідження останніх років довели, що біологічна дія і прояв анаболічних (будівельних) властивостей тваринного білка в організмі найвищі і всеохоплюючі при таких поєднаннях  білка і вітаміну С:  на один грам білка – один міліграм вітаміну С. Якщо ця умова не дотримується, тоді засвоюється стільки білку,  наскільки вистачає вітаміну С, а решта гниє  та йде на корм  патогенній  мікрофлорі.

Тканини мертвих  тварин розкладаються, з утворенням отруйних речовин і мікроорганізмів навіть при зберіганні у холодильнику. Одне з завдань теплової обробки м’яса - зробити його більш безпечним для травної системи людини. Але зробити м’ясні продукти зовсім нешкідливими для організму людини неможливо. Одна з причин полягає в тому, що вони легко розкладаються в травному тракті. На відміну від білків м’яса, білки овочів та молока не на стільки швидко розкладаються і не дають такого гниття в кишечнику.

Наведу класифікацію білків за критерієм їх цінності для харчування людини, запропоновану  Є.В.Колменом:

Високоякісними є білки молока, яєць, горіхів, соєвих, бобів і білки зелених овочів. Це повноцінні білки, що мають важливі амінокислоти в ідеальному співвідношенні для підтримання росту і функціонуванню організму.
Середні за цінністю білки корнеплодів, бульбових, зернових. Вони задовольняють функціональні  потреби організму, але не здатні забезпечувати його ріст.
Бідні в біологічному відношенні білки сухих бобових, таких як квасоля, горох, сочевиця. У цих білках не вистачає важливих амінокислот, а тому вони не здатні стимулювати ріст і функціонування організму. Додавання будь-якої кількості зеленого салату або декількох горіхів, або яйця до їжі, бідної до білків, дає ідеальну білкову суміш.

Для більшості людей добре підходить триразове харчування, що диктується звичкою. Але деякі люди краще відчувають себе при дворазовому прийомі їжі, для інших достатньо одноразового харчування. В усіх випадках людина повинна одержувати необхідну кількість білків для підтримання нормального здоров'я  і ваги.  

ІІІ.   Підведення підсумків уроку.  Виставлення оцінок.


Теги: білки, Каракуця Г.В.
Навчальний предмет: Хімія
Переглядів/завантажень: 1120/153


Схожі навчальні матеріали:
Всього коментарів: 0
avatar